مقاله در مورد آنزیم

اختصاصی از یاری فایل مقاله در مورد آنزیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 تعداد صفحه22

 آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.

کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

 

تاریخچه

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

• بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.
• بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسط مولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.
• جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

دانلود پروژه آنزیم در صنعت لبنیات

اختصاصی از یاری فایل دانلود پروژه آنزیم در صنعت لبنیات دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

اهمیت آنزیم ها در صنایع غذایی با در نظرگرفتن دامنه وسیع کاربرد تجاری آنها در این پروژه مورد بحث و بررسی قرار می گیرد.

آنزیم ها قادرند به طور اختصاصی در تغییر همه ماکرومولکولهای بیولوژیکی اصلی، پروتئین ها، هیدراتهای کربن، چربیها و اسیدهای نوکلئیک و نیز مولکولهای کوچکتر نظیر اسیدهای آمینه، قندهاا و ویتامین ها دخالت نمایند. این دلیل اصلی اهمیت آنزیم ها در صنایع غذایی است. مواد خام در ابتدای هر خط فرآیند غذایی حاوی دامنه ی گسترده ای از آنزیم های با منشا درونی است. برخی از آنزیم ها در طی فرآیند و پس از آن فعال باقی می مانند که می توانند نقش مفید یا مضر در فرآوری داشته باشند. بسیاری از تولید کنندگان محصولات غذایی برای بهبود کیفیت محصول نهایی از آنزیم های با منشا خارجی نیز استفاده می کنند.

به منظور به کارگیری و کنترل موثر آنزیم های داخلی و خارجی، داشتن یک سری اطلاعات پایه در مورد این که آنزیم ها چه هستند، چه کاری انجام می دهند و چگونه می توان آنها را به کار گرفت ضروری است. در ادامه به بررسی مفاهیم کلی فعالیت آنزیم و کم کیف آن می پردازیم.

1-2 آنزیم چیست؟

بهترین تعریف موجود عبارتی است که  در مقدمه کتاب دیکسون و وب(1979) ارائه شده که در آن آنزیم به عنوان یک پروتئین با خواص کاتالیزوری ناشی از قدرت فعالیت ویژه آن تعریف گردیده است. این عبارت یک تعریف مفید کاربردی است که منجربه بررسی در خصوص مبانی فعالیت آنزیم به ویژه این که چگونه آنزیم ها در صنعت غذا در حال و آینده مورد استفاده قرار می گیرند شده است. امروزه مشخص شده که همه ماکروملکولهای بیولوژیکی که قادر به انجام واکنش های کاتالیتیکی می باشند، الزاماً پروتئین نیستند. در واقع ثابت شده است که مولکولهای کوچک اسید نوکلئیک ، هر چند در گسترده بسیار محدودی از واکنش ها، قادرند به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل نمایند. در هر صورت این که اصطلاحاً « آنزیم ها» در کاربرد کلی به خصوص برای توصیف کاتالیزورهای بیولوژیکی با منشا پروتئین همچنان مورد استفاده قرار گیرد، مورد قبول می باشد. به ویژه همه آنزیم هایی که تاکنون شناخته شده اند و در صنایع غذایی کاربرد دارند پروتئین هستند.

در قسمت دوم تعریف دیکسون و وب بی شک واقعیت این است که آنزیم ها به خاطر قابلیت آنها به عنوان کاتالیست های بیولوژیکی مورد توجه هستند. آنزیم ها به عنوان کاتالیست واقعی در انتهای واکنش بدون تغییر باقی می مانند. این امر بدین معنا نیست که آنزیم ها نقش خنثی و بی اثری داشته و در طی واکنش تغییر نمی یابند، بلکه بدین معناست که هر گونه تغییر حالت فیزیکی یا شیمیایی در آنزیم برگشت پذیر است، در واقع اغلب واکنش های آنزیمی کمپلکس های حداواسط برگشت پذیر را در بر
می گیرند. بنابراین یک آنزیم در طی واکنش مصرف نمی شود، بلکه می تواند بارها و بارها مورد استفاده قرار گیرد.

1-2-1 اصول کلی واکنش های آنزیمی:

• عدد تبدیل[1] آنزیم یعنی تعداد مولکولهای سوبسترایی که در حضور آنزیم کاملاً اشباع در واحد زمان به فرآورده تبدیل می شوند، می تواند فوق العاده بالا باشد. این رقم در مورد اغلب آنزیم ها در حدود 104×1 در هر ثانیه است.
• نکته ی مهم دیگر در خصوص واکنش های کاتالیز شده آنزیمی این است که این سری واکنش ها نظیر همه ی واکنش های شیمیایی باید از قوانین ترمودینامیکی پیروی نماید. به ویژه واکنش تنها در صورتی پیش می رود که با یک کاهش سطح انرژی آزاد اصلی همراه باشد به عبارت دیگر ΔG ( انرژی آزاد گیبس)[2] منفی باشد.
• علی رغم این که ΔG منفی است ولی به تنهایی نمی تواند واکنش را پیش ببرد انرژی آزاد قابل دسترس از این واکنش ΔG بستگی زیادی به غلظت نسبی سوبسترا و فرآورده دارد. لازم به ذکر است چون واکنش های مذکور معمولاً در محیط آبی پیش می روند. نقش آب در این واکنش نادیده گرفته شده است. بنابراین غلظت آب را می توان ثابت فرض کرد. البته این نکته نمی تواند همیشه صحیح باشد. از آنجا که مطلوبترین حالت از نظر انرژی برای هر سیستم زمانی است که ΔG= 0 باشد، نسبتی از فرآورده به سوبسترا که ΔG=0 را نتیجه دهد پایدارترین حالت است. بنابراین واکنش ها به سمت این تعادل پیش می رود. نسبت فرآورده ها به مواد اولیه در حالت تعادل را می توان با قرار دادن ΔG=0 در معادله ی

محاسبه کرد. ثابت به دست آمده، ثابت تعادل نامیده می شود(Keq)

Keq در اغلب آنزیم های غذایی به گونه ای است که واکنش بتواند تقریباً کامل شود.

• اثر دما بر keq واکنش تنها در محدوده ی دماهای مورد استفاده در اغلب واکنش های کاتالیزور شده آنزیمی ( حدود 293 تا 333) درجه کلوین یک اثر جانبی است. بنابراین از نظر ترمودینامیکی، دما یک عامل مهم به شمار نمی آید. هر چند از نظر سرعت واکنش دما یک عامل کلیدی و مهم محسوب می شود.
• هر مولکول برای اینکه به طور انفرادی واکنش نماید. ابتدا باید مولکول انرژی کافی برای غلبه بر این مانع انرژی را به دست آورد. و به حالت واسطه برسد. مقدار انرژی مورد نیاز، انرژی فعالسازی یا اکتیواسیون نام دارد. در وانش های شیمیایی انرژی فعالسازی را می توان با حرارت دادن مواد واکنش دهنده فراهم کرد. با این حال حرارت بالا و طولانی در صنایع غذیی اغلب نامطلوب بوده و استفاده از آنزیم ها توصیه می شود. یکی از نتایج اتصال مولکول سوبسترا به سطح یک آنزیم کاهش انرژی فعال سازی است. بنابراین امکان پیشرفت واکنش با یک سرعت بیشتر و در دمای پایین تر میسر می گردد. مکانیسم دقیق شیمیایی یا فیزیکی کاهش انرژی فعال سازی مشخص نیست.

جنبه ی دیگر عمل آنزیم که مزیت مهمی برای صنعت غذا به شمار می رود، اختصاصی عمل کردن آن است. در ساده ترین شکل آن، مانند نظریه قفل و کلید، یک

فهرست مندرجات:

فصل اول : اصول فعالیت آنزیم ها

1-1 مقدمه: 2

1-2 آنزیم چیست؟ 2

1-2-1 اصول کلی واکنش های آنزیمی: 4

1-3 نامگذاری آنزیم ها 6

1-4 خالص سازی و سنجش آنزیم. 7

1-5 کنتیک آنزیم ها 9

1-5-1 غلظت آنزیم. 10

1-5-2 غلظت سوبسترا 11

1-5-3 شرایط محیطی. 12

1-5-4 بازدارنده ها، فعال کننده ها و کوفاکتورها 13

فصل دوم آنزیم ها در صنعت غذا

2-1 مقدمه. 15

2-2 تجاری سازی فرآیندهای آنزیمی: 16

2-3 روش های جایگزین برای استفاده از آنزیم ها: 16

2-4 دسترسی سوبسترا به آنزیم. 17

2-5 انواع واکنش... 18

2-6 شرایط واکنش... 18

2-7 منشا آنزیم ها 19

2-8  چگونگی کار با آنزیم ها 20

2-9 نکات ایمنی و قانونی. 21

2-10 قوانین و مقررات استفاده از آنزیم ها در مواد غذایی. 22

فصل سوم آنزیم ها در صنعت لبنیات

3-1 مقدمه. 25

3-2چگونگی انتقال آنزیم ها به فرآورده های لبنی. 27

3-3مهمترین آنزیم های طبیعی شیر 28

3-4 عوامل مهمی که در تخمیر و رساندن فرآورده های لبنی موثر هستند: 28

3-5 pH اپتیمم برای فعالیت فسفاتازها و پراکسیدازها و پروتئازها 31

3-6 آیا غیر فعال کردن حرارتی آنزیم ها در تکنولوژی شیر و آزمایشات آن کاربرد دارد؟ 33

3-7 محصولاتی از بو ( آروما)  و بافت.. 33

3-8 فسفاتازها 34

3-8-1 توضیح اندیس فسفاتاز 35

3-8-2 انواع فسفاتاز در فرآورده های لبنی. 35

3-8-3 تفاوت فسفاتاز طبیعی و میکروبی. 35

3-9 کاتالاز 36

3-10 لیزوزیم ها 36

3-11 سولفیدریل اکسیداز 37

3-12 اهیمت لاکتاز در شیر 37

3-13 β- 1 و 4 گالاکتوزیدازها 38

3-14 آنزیم های نگهدارنده 39

3-15 پراکسیدازها 41

3-15-1 تفاوت بین پراکسیداز طبیعی: 41

3-16 آمیلاز: 42

3-17 لیپاز: 42

3-17-1 بعضی از اثرات لیپولیز: 44

3-17-2 کدام فرآورده های شیر سرشار از لیپاز میکروبی می باشند: 46

3-18 پروتئازها: 46

3-18-1 تقسیم بندی پروتئازها در فرآورده های لبنی. 46

3-18-2 خصوصیات پروتئازهای طبیعی در شیر: 47

3-18-3 نقش پروتئازها در صنایع لبنیات.. 47

3-18-4 استفاده از پروتئازهای تثبت شده برای تهیه پنیر: 51

3-18-5 تفاوت پنیرهای حاصل از عمل رنت و حاصل از عمل اسید: 52

3-18-6 رسیدن پنیر 53

3-19 آنزیم هایی از رنت و جایگزین های آن. 55

3-19-1 آنزیم رنت.. 55

3-19-2 جایگزین های رنت.. 56

فصل چهارم نقش آنزیم ها در صنعت لبنیات

4-1 نقش آنزیم ها در تولید شیر 60

4-1-1   نقش آنزیم ها در نگهداری شیر 60

4-1-2 هیدرولیز لاکتوز 63

4-1-3  کاربرد آنزیم ها در تعیین کیفیت شیر 68

4-1-3-1 آزمایش های مستقیم با استفاده از آنزیم ها 68

4-1-3-2 آزمایش های غیر مستقیم با استفاده از آنزیم ها 71

4-1-4 نقش آنزیمهای داخلی در کیفیت تولید شیر 76

4-2 نقش آنزیم ها در تولید پنیر 82

4-2-1  آنزیم های میکروبی درون زا 82

4-2-2  تکنولوژی دلمه. 83

4-2-3  آنزیمهای برونزا 86

4-2-4 نقش آنزیم ها در نگهداری پنیر 105

نتیجه گیری و پیشنهادات: 109

منابع و مآخذ. 111

 شامل 115 صفحه فایل word قابل ویرایش

دانلود تحقیق آنزیم در صنعت لبنیات

اختصاصی از یاری فایل دانلود تحقیق آنزیم در صنعت لبنیات دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

اهمیت آنزیم ها در صنایع غذایی با در نظرگرفتن دامنه وسیع کاربرد تجاری آنها در این پروژه مورد بحث و بررسی قرار می گیرد.

آنزیم ها قادرند به طور اختصاصی در تغییر همه ماکرومولکولهای بیولوژیکی اصلی، پروتئین ها، هیدراتهای کربن، چربیها و اسیدهای نوکلئیک و نیز مولکولهای کوچکتر نظیر اسیدهای آمینه، قندهاا و ویتامین ها دخالت نمایند. این دلیل اصلی اهمیت آنزیم ها در صنایع غذایی است. مواد خام در ابتدای هر خط فرآیند غذایی حاوی دامنه ی گسترده ای از آنزیم های با منشا درونی است. برخی از آنزیم ها در طی فرآیند و پس از آن فعال باقی می مانند که می توانند نقش مفید یا مضر در فرآوری داشته باشند. بسیاری از تولید کنندگان محصولات غذایی برای بهبود کیفیت محصول نهایی از آنزیم های با منشا خارجی نیز استفاده می کنند.

به منظور به کارگیری و کنترل موثر آنزیم های داخلی و خارجی، داشتن یک سری اطلاعات پایه در مورد این که آنزیم ها چه هستند، چه کاری انجام می دهند و چگونه می توان آنها را به کار گرفت ضروری است. در ادامه به بررسی مفاهیم کلی فعالیت آنزیم و کم کیف آن می پردازیم.

1-2 آنزیم چیست؟

بهترین تعریف موجود عبارتی است که  در مقدمه کتاب دیکسون و وب(1979) ارائه شده که در آن آنزیم به عنوان یک پروتئین با خواص کاتالیزوری ناشی از قدرت فعالیت ویژه آن تعریف گردیده است. این عبارت یک تعریف مفید کاربردی است که منجربه بررسی در خصوص مبانی فعالیت آنزیم به ویژه این که چگونه آنزیم ها در صنعت غذا در حال و آینده مورد استفاده قرار می گیرند شده است. امروزه مشخص شده که همه ماکروملکولهای بیولوژیکی که قادر به انجام واکنش های کاتالیتیکی می باشند، الزاماً پروتئین نیستند. در واقع ثابت شده است که مولکولهای کوچک اسید نوکلئیک ، هر چند در گسترده بسیار محدودی از واکنش ها، قادرند به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل نمایند. در هر صورت این که اصطلاحاً « آنزیم ها» در کاربرد کلی به خصوص برای توصیف کاتالیزورهای بیولوژیکی با منشا پروتئین همچنان مورد استفاده قرار گیرد، مورد قبول می باشد. به ویژه همه آنزیم هایی که تاکنون شناخته شده اند و در صنایع غذایی کاربرد دارند پروتئین هستند.

در قسمت دوم تعریف دیکسون و وب بی شک واقعیت این است که آنزیم ها به خاطر قابلیت آنها به عنوان کاتالیست های بیولوژیکی مورد توجه هستند. آنزیم ها به عنوان کاتالیست واقعی در انتهای واکنش بدون تغییر باقی می مانند. این امر بدین معنا نیست که آنزیم ها نقش خنثی و بی اثری داشته و در طی واکنش تغییر نمی یابند، بلکه بدین معناست که هر گونه تغییر حالت فیزیکی یا شیمیایی در آنزیم برگشت پذیر است، در واقع اغلب واکنش های آنزیمی کمپلکس های حداواسط برگشت پذیر را در بر
می گیرند. بنابراین یک آنزیم در طی واکنش مصرف نمی شود، بلکه می تواند بارها و بارها مورد استفاده قرار گیرد.

1-2-1 اصول کلی واکنش های آنزیمی:

• عدد تبدیل[1] آنزیم یعنی تعداد مولکولهای سوبسترایی که در حضور آنزیم کاملاً اشباع در واحد زمان به فرآورده تبدیل می شوند، می تواند فوق العاده بالا باشد. این رقم در مورد اغلب آنزیم ها در حدود 104×1 در هر ثانیه است.
• نکته ی مهم دیگر در خصوص واکنش های کاتالیز شده آنزیمی این است که این سری واکنش ها نظیر همه ی واکنش های شیمیایی باید از قوانین ترمودینامیکی پیروی نماید. به ویژه واکنش تنها در صورتی پیش می رود که با یک کاهش سطح انرژی آزاد اصلی همراه باشد به عبارت دیگر ΔG ( انرژی آزاد گیبس)[2] منفی باشد.
• علی رغم این که ΔG منفی است ولی به تنهایی نمی تواند واکنش را پیش ببرد انرژی آزاد قابل دسترس از این واکنش ΔG بستگی زیادی به غلظت نسبی سوبسترا و فرآورده دارد. لازم به ذکر است چون واکنش های مذکور معمولاً در محیط آبی پیش می روند. نقش آب در این واکنش نادیده گرفته شده است. بنابراین غلظت آب را می توان ثابت فرض کرد. البته این نکته نمی تواند همیشه صحیح باشد. از آنجا که مطلوبترین حالت از نظر انرژی برای هر سیستم زمانی است که ΔG= 0 باشد، نسبتی از فرآورده به سوبسترا که ΔG=0 را نتیجه دهد پایدارترین حالت است. بنابراین واکنش ها به سمت این تعادل پیش می رود. نسبت فرآورده ها به مواد اولیه در حالت تعادل را می توان با قرار دادن ΔG=0 در معادله ی

محاسبه کرد. ثابت به دست آمده، ثابت تعادل نامیده می شود(Keq)

Keq در اغلب آنزیم های غذایی به گونه ای است که واکنش بتواند تقریباً کامل شود.

• اثر دما بر keq واکنش تنها در محدوده ی دماهای مورد استفاده در اغلب واکنش های کاتالیزور شده آنزیمی ( حدود 293 تا 333) درجه کلوین یک اثر جانبی است. بنابراین از نظر ترمودینامیکی، دما یک عامل مهم به شمار نمی آید. هر چند از نظر سرعت واکنش دما یک عامل کلیدی و مهم محسوب می شود.
• هر مولکول برای اینکه به طور انفرادی واکنش نماید. ابتدا باید مولکول انرژی کافی برای غلبه بر این مانع انرژی را به دست آورد. و به حالت واسطه برسد. مقدار انرژی مورد نیاز، انرژی فعالسازی یا اکتیواسیون نام دارد. در وانش های شیمیایی انرژی فعالسازی را می توان با حرارت دادن مواد واکنش دهنده فراهم کرد. با این حال حرارت بالا و طولانی در صنایع غذیی اغلب نامطلوب بوده و استفاده از آنزیم ها توصیه می شود. یکی از نتایج اتصال مولکول سوبسترا به سطح یک آنزیم کاهش انرژی فعال سازی است. بنابراین امکان پیشرفت واکنش با یک سرعت بیشتر و در دمای پایین تر میسر می گردد. مکانیسم دقیق شیمیایی یا فیزیکی کاهش انرژی فعال سازی مشخص نیست.
• جنبه ی دیگر عمل آنزیم که مزیت مهمی برای صنعت غذا به شمار می رود، اختصاصی عمل کردن آن است. در ساده ترین شکل آن، مانند نظریه قفل و کلید، یک جایگاه فعال به شکلی کاملاً متناسب با مولکول سوبسترا بر روی سطح آنزیم وجود دارد. این بدان معنی است که اغلب آنزیم ها برای سوبسترا هایشان و به موجب آن برای واکنش هایی که کاتالیز می کنند کاملاً اختصاصی هستند.

1-3 نامگذاری آنزیم ها

آنزیم ها را می توان بر طبق نوع واکنش که عموماً کاتالیز می کنند طبقه بندی نمود. آنزیم هایی که از نظر صنایع غذایی اهمیت دارند در چندین دسته طبقه بندی یافت می شوند ولی هیدرولازها بیشترین آنزیم های مربوط به غذا را تشکیل می دهند.

روش نامگذاری آنزیم در سال 1971 طی یک توافق بین المللی در نشستی از کمیسیون آنزم (EC) استاندارد گردید. مجموعه کامل نامگذاری به وسیله اتحادیه بین المللی بیوشیمی در سال 1978 ارائه شده که توسط دیکسون و وب خلاصه گردیده است.

فصل اول : اصول فعالیت آنزیم ها

1-1 مقدمه: 2

1-2 آنزیم چیست؟ 2

1-2-1 اصول کلی واکنش های آنزیمی: 4

1-3 نامگذاری آنزیم ها 6

1-4 خالص سازی و سنجش آنزیم. 7

1-5 کنتیک آنزیم ها 9

1-5-1 غلظت آنزیم. 10

1-5-2 غلظت سوبسترا 11

1-5-3 شرایط محیطی. 12

1-5-4 بازدارنده ها، فعال کننده ها و کوفاکتورها 13

فصل دوم آنزیم ها در صنعت غذا

2-1 مقدمه. 15

2-2 تجاری سازی فرآیندهای آنزیمی: 16

2-3 روش های جایگزین برای استفاده از آنزیم ها: 16

2-4 دسترسی سوبسترا به آنزیم. 17

2-5 انواع واکنش... 18

2-6 شرایط واکنش... 18

2-7 منشا آنزیم ها 19

2-8  چگونگی کار با آنزیم ها 20

2-9 نکات ایمنی و قانونی. 21

2-10 قوانین و مقررات استفاده از آنزیم ها در مواد غذایی. 22

فصل سوم آنزیم ها در صنعت لبنیات

3-1 مقدمه. 25

3-2چگونگی انتقال آنزیم ها به فرآورده های لبنی. 27

3-3مهمترین آنزیم های طبیعی شیر 28

3-4 عوامل مهمی که در تخمیر و رساندن فرآورده های لبنی موثر هستند: 28

3-5 pH اپتیمم برای فعالیت فسفاتازها و پراکسیدازها و پروتئازها 31

3-6 آیا غیر فعال کردن حرارتی آنزیم ها در تکنولوژی شیر و آزمایشات آن کاربرد دارد؟ 33

3-7 محصولاتی از بو ( آروما)  و بافت.. 33

3-8 فسفاتازها 34

3-8-1 توضیح اندیس فسفاتاز 35

3-8-2 انواع فسفاتاز در فرآورده های لبنی. 35

3-8-3 تفاوت فسفاتاز طبیعی و میکروبی. 35

3-9 کاتالاز 36

3-10 لیزوزیم ها 36

3-11 سولفیدریل اکسیداز 37

3-12 اهیمت لاکتاز در شیر 37

3-13 β- 1 و 4 گالاکتوزیدازها 38

3-14 آنزیم های نگهدارنده 39

3-15 پراکسیدازها 41

3-15-1 تفاوت بین پراکسیداز طبیعی: 41

3-16 آمیلاز: 42

3-17 لیپاز: 42

3-17-1 بعضی از اثرات لیپولیز: 44

3-17-2 کدام فرآورده های شیر سرشار از لیپاز میکروبی می باشند: 46

3-18 پروتئازها: 46

3-18-1 تقسیم بندی پروتئازها در فرآورده های لبنی. 46

3-18-2 خصوصیات پروتئازهای طبیعی در شیر: 47

3-18-3 نقش پروتئازها در صنایع لبنیات.. 47

3-18-4 استفاده از پروتئازهای تثبت شده برای تهیه پنیر: 51

3-18-5 تفاوت پنیرهای حاصل از عمل رنت و حاصل از عمل اسید: 52

3-18-6 رسیدن پنیر 53

3-19 آنزیم هایی از رنت و جایگزین های آن. 55

3-19-1 آنزیم رنت.. 55

3-19-2 جایگزین های رنت.. 56

فصل چهارم نقش آنزیم ها در صنعت لبنیات

4-1 نقش آنزیم ها در تولید شیر 60

4-1-1   نقش آنزیم ها در نگهداری شیر 60

4-1-2 هیدرولیز لاکتوز 63

4-1-3  کاربرد آنزیم ها در تعیین کیفیت شیر 68

4-1-3-1 آزمایش های مستقیم با استفاده از آنزیم ها 68

4-1-3-2 آزمایش های غیر مستقیم با استفاده از آنزیم ها 71

4-1-4 نقش آنزیمهای داخلی در کیفیت تولید شیر 76

4-2 نقش آنزیم ها در تولید پنیر 82

4-2-1  آنزیم های میکروبی درون زا 82

4-2-2  تکنولوژی دلمه. 83

4-2-3  آنزیمهای برونزا 86

4-2-4 نقش آنزیم ها در نگهداری پنیر 105

نتیجه گیری و پیشنهادات: 109

منابع و مآخذ  111

شامل 115 صفحه فایل word قابل ویرایش

طرح توجیهی تولید آنزیم های خوراک دام و طیور

اختصاصی از یاری فایل طرح توجیهی تولید آنزیم های خوراک دام و طیور دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

مکمل های آنزیمی مورد استفاده در صنعت دام و طیور متنوع بوده و با نام های تجاری مختلف در بازار مصرف مورد استفاده قرار می گیرد. از جمله آنها آنزیم فیزایم، ایکس پی ۵٠٠٠ جی( آنزیم فیتاز)یا مولتی آنزیم جی پی ١۵٠٠٠گلوکوناز، زایلاناز) و یا مولتی آنزیم آویزایم ١۵٠٢ ( شامل چند انزیم پروتئاز، آمیلازو زایلاناز)و یا برگازیمpمیباشد.

فرمت فایل=zip

فایل=pdf

تعداد صفحات=30

دانلود تحقیق درباره آنزیم

اختصاصی از یاری فایل دانلود تحقیق درباره آنزیم دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.

کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

شامل 22 صفحه فایل word قابل ویرایش